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Serves as template for viral transcription and replication. The increased presence of protein N in host cell does not seem to trigger the switch from transcription to replication as observed in other negative strain RNA viruses.

Through the interaction with host IKBKE, strongly inhibits the phosphorylation and nuclear translocation of host IRF3, a protein involved in interferon activation pathway, leading to the inhibition of interferon-beta and IRF3-dependent promoters activation.

Encodes also a functional 3'-5' exoribonuclease that degrades preferentially dsRNA substrates and thereby participates in the suppression of interferon induction.

Alternative name s :. Interacts with glycoprotein G2. ModBase i Search The term 'domain' is intended here in its wide acceptation, it may be a structural domain, a transmembrane region or a functional domain.

Several domains are described in this subsection. Belongs to the arenaviridae nucleocapsid protein family.

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The first three columns of the file are the coordinate of the SV. The 4th column is the breakpoint ID and the 5th column is the inferred SV type.

The 6th column indicates the length of the SV. The 7th column represents the estimated allele frequency of the SV and the number of the 8th column indicates the number of read pairs that support the SV.

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Subsequently, two others became infected, one of whom was fifty-two-year-old nurse Lily Pinneo who had cared for Laura Wine.

Lassa viruses [13] [14] are enveloped, single-stranded, bisegmented, ambisense RNA viruses. Their genome [15] is contained in two RNA segments that code for two proteins each, one in each sense, for a total of four viral proteins.

The small segment encodes the nucleoprotein NP and the surface glycoprotein precursor GP, also known as the viral spike , which is proteolytically cleaved into the envelope glycoproteins GP1 and GP2 that bind to the alpha-dystroglycan receptor and mediate host cell entry.

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This ensures an adequate supply of viral proteins for subsequent steps of replication, as the NP and L proteins are translated from the mRNA.

This temporal control allows the spike proteins to be produced last, and therefore, delay recognition by the host immune system. Nucleotide studies of the genome have shown that Lassa has four lineages: three found in Nigeria and the fourth in Guinea, Liberia, and Sierra Leone.

The Nigerian strains seem likely to have been ancestral to the others but additional work is required to confirm this. Lassa mammarenavirus gains entry into the host cell by means of the cell-surface receptor the alpha-dystroglycan alpha-DG , [19] a versatile receptor for proteins of the extracellular matrix.

It shares this receptor with the prototypic Old World arenavirus lymphocytic choriomeningitis virus. Receptor recognition depends on a specific sugar modification of alpha-dystroglycan by a group of glycosyltransferases known as the LARGE proteins.

Specific variants of the genes encoding these proteins appear to be under positive selection in West Africa where Lassa is endemic. In contrast, the New World arenaviruses of clades A and B, which include the important viruses Machupo , Guanarito , Junin , and Sabia in addition to the non pathogenic Amapari virus, use the transferrin receptor 1.

A small aliphatic amino acid at the GP1 glycoprotein amino acid position is required for high-affinity binding to alpha-DG. In addition, GP1 amino acid position also appears to be important, since all arenaviruses showing high-affinity alpha-DG binding possess a bulky aromatic amino acid tyrosine or phenylalanine at this position.

Unlike most enveloped viruses which use clathrin coated pits for cellular entry and bind to their receptors in a pH dependent fashion, Lassa and lymphocytic choriomeningitis virus instead use an endocytotic pathway independent of clathrin, caveolin , dynamin and actin.

Once within the cell the viruses are rapidly delivered to endosomes via vesicular trafficking albeit one that is largely independent of the small GTPases Rab5 and Rab7.

On contact with the endosome pH-dependent membrane fusion occurs mediated by the envelope glycoprotein, which at the lower pH of the endosome binds the lysosome protein LAMP1 which results in membrane fusion and escape from the endosome.

The life cycle of Lassa mammarenavirus is similar to the Old World arenaviruses. Lassa mammarenavirus enters the cell by the receptor-mediated endocytosis.

Which endocytotic pathway is used is not known yet, but at least the cellular entry is sensitive to cholesterol depletion.

It was reported that virus internalization is limited upon cholesterol depletion. The receptor used for cell entry is alpha- dystroglycan , a highly conserved and ubiquitously expressed cell surface receptor for extracellular matrix proteins.

Dystroglycan, which is later cleaved into alpha-dystroglycan and beta-dystroglycan is originally expressed in most cells to mature tissues, and it provides molecular link between the ECM and the actin-based cytoskeleton.

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